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在一定条件下,免疫球蛋白分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为各种片段(图4-6)。木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)是最常用的两种Ig蛋白水解酶,并可籍此研究Ig的结构和功能,分离和纯化特定的Ig多肽片段。(一)木瓜蛋白酶水解片段木瓜蛋白酶水解IgG的部位是在铰链区的重链链间二硫键近N端侧,可将Ig裂解为2个完全相同的Fab段和1个Fc段(图4-6)。Fab段即抗原结合片段(fragment of antigen binding,Fab),相当于抗体分子的两个臂,由一条完整的轻链和重链的VH和CH1结构域组成。一个Fab片段为单价,可与抗原结合但不发生凝集反应或沉淀反应。Fc段即可结晶片段(fragment crystallizable,Fc),相当于IgG 的CH2和CH3结构域。Fc无抗原结合活性,是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。(二)胃蛋白酶水解片段胃蛋白酶作用于铰链区的重链链间二硫键近C端侧,水解Ig后可获得1个F(ab’)2片段和一些小片段pFc’(图4-6)。 F(ab’)2是由2个Fab及铰链区组成,由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连接,因此F(ab’)2片段为双价,可同时结合两个抗原表位,故与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。由于F(ab’)2片段保留了结合相应抗原的生物学活性,又避免了Fc段抗原性可能引起的副作用,因而被广泛用作生物制品。如白喉抗毒素、破伤风抗毒素经胃蛋白酶水解后精制提纯的制品,因去掉Fc段而减少超敏反应的发生。胃蛋白酶水解Ig后所产生的pFc’最终被降解,无生物学作用。
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