Echistatin 最初是从毒蛇Echis carinatus 的毒液中纯化出来的。 Echistatin 是一种环状 RGD 肽，通过抑制糖蛋白 IIb/IIIa 复合物受体来抑制血小板聚集。 Echistatin 是一种有效的解整合素，可拮抗 αVβ3 整合素，并已被描述为抑制 αVβ3 表达细胞的细胞增殖、迁移、侵袭和粘附。
更改货币描述相关产品参考产品代码：ECH001。类别：整合素.标签: 整合素, rgd.AA 序列 H-ECESGPCCRNCKFLKEGTICKRARGDDMDDYCNGKTCDCPRNPHKGPAT-OH 二硫键 2-11, 7-32, 8-37, 20-39 式 C217H341N71O74S9MW 5417,05 g/mol 纯度 >95%Obtustatin< p style=\"text-align: justify;\">从锯鳞蝰蛇 Echis carinatus 的毒液中纯化出一种 49 个残基的蛋白质，echistatin，可抑制血小板聚集。纯化过程包括凝胶过滤Sephadex G-50、Mono S 阳离子交换色谱和 C18 反相高压液相色谱。通过聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦、反相高压液相色谱和NH2末端序列分析判断纯化的蛋白均质。 Echistatin是一种单链多肽，分子量为5400，天然等电点为8.3。最丰富的氨基酸半胱氨酸占蛋白质 49 个残基中的 8 个。 echistatin 的 10 个残基片段与 trigramin 的部分序列具有 90% 的同一性，trigramin 是一种来自绿树蝰 Trimereserus gramineus 的血小板聚集抑制剂（Huang, T.-F.、Holt, J. C.、Lukasiewicz, H. 和Niiewiarowski, S. (1987) J. Biol. Chem. 262, 16157-16163）。 Echistatin 含有精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸序列，这是与糖蛋白 IIb/IIIa 复合物结合的蛋白质所共有的。它还包含序列脯氨酸-精氨酸-天冬酰胺e-脯氨酸，存在于人纤维蛋白原 A α 链的 267-270 位。纯化的蛋白质可抑制由 ADP 引发的纤维蛋白原依赖性血小板聚集，IC50 为 3 x 10(-8) M，并且还可防止由凝血酶、肾上腺素、胶原蛋白或血小板激活因子引发的聚集。 echistatin 的减少消除了其抑制活性。血管生成是肿瘤生长和转移的关键决定因素。我们假设，带有针对新生血管内皮表达的α(v)-整合素的微泡的对比增强超声(CEU)可用于对血管生成进行成像。方法和结果：通过脑内植入U87MG人胶质瘤细胞在14只无胸腺大鼠中产生恶性胶质瘤。植入后第 14 天或第 28 天，使用通过针抑素表面缀合靶向 α(v)β3 的微泡进行 CEU。使用非靶向微泡的 CEU 灌注成像得出肿瘤微血管血容量和血流速度。通过免疫组织化学评估血管α(v)-整合素表达，并通过共聚焦显微镜表征微泡粘附。平均肿瘤大小从 14 天到 28 天显着增加（2+/-1 对比 35+/-14 mm2，P<0.001）。从第14天到第28天，肿瘤血容量增加了约35%，而微血管血流速度下降，尤其是在肿瘤的中心部分。在共聚焦显微镜下，α(v)β3 靶向而非对照微泡优先保留在肿瘤微循环内。肿瘤中 α(v)β3 靶向微泡的 CEU 信号从 14 天到 28 天显着增加（1.7+/-0.4 与 3.3+/-1.0 相对单位，P<0.05）。来自 α(v)β3 靶向微泡的 CEU 信号在肿瘤外围最强，其中 α(v)-整合素表达最显着，并且与肿瘤微血管血容量密切相关 (r=0.86)。结论：带有针对 alpha(v) 的微泡的 CEUbeta3可以无创地检测早期肿瘤血管生成。该技术与血容量和速度的变化相结合，可以深入了解肿瘤血管生成的生物学，并可用于诊断应用。解整合素 echistatin 的体外功效在 143B 人类骨肉瘤的高转移变体 143B-LM4 上进行了测试，该变体过表达 αvβ3 整合素。 Echistatin 是一种 RGD 环肽，也是 αvβ3 整合素的拮抗剂。在本研究中，echistatin抑制143B-LM4细胞的增殖、迁移、侵袭和粘附。 echistatin处理后143B-LM4细胞增殖能力下降，呈时间依赖性和剂量依赖性（P <0.01）。 143B-LM4细胞的体外迁移和侵袭也受到echistatin的抑制，且呈剂量依赖性（分别P<0.01）。 143B-LM4 细胞对玻连蛋白的细胞粘附也被 echistatin i 抑制n 呈剂量依赖性（P <0.01）。这些结果表明αvβ3整合素可能是骨肉瘤的有效靶点。
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